Учёные из Института химической биологии и фундаментальной медицины им. Д.Г. Кнорре СО РАН определили механизм, позволяющий ферменту эндонуклеазе VIII работать с любыми последовательностями ДНК.
Это открывает путь к рациональному инжинирингу фермента и его целенаправленному улучшению для решения биотехнологических задач.
В исследовании также участвовали учёные из НГУ и МФТИ.
Результаты исследования, поддержанного грантом РНФ, опубликованы в статье Unique structural mode for opposite-base tolerance in endonuclease VIII (N.A. Bulgakov, A.V. Endutkin, Ch. MacCarthy, M.B. Shevtsov, I.A. Kapranov, A.V. Yudkina, V.I. Borshchevskiy, D.O. Zharkov).
Это открывает путь к рациональному инжинирингу фермента и его целенаправленному улучшению для решения биотехнологических задач.
В исследовании также участвовали учёные из НГУ и МФТИ.
Результаты исследования, поддержанного грантом РНФ, опубликованы в статье Unique structural mode for opposite-base tolerance in endonuclease VIII (N.A. Bulgakov, A.V. Endutkin, Ch. MacCarthy, M.B. Shevtsov, I.A. Kapranov, A.V. Yudkina, V.I. Borshchevskiy, D.O. Zharkov).